| 內(nèi) 容： |
通過(guò)對(duì)一種早期的模型進(jìn)行改進(jìn)，Johns Hopkins大學(xué)的研究人員已經(jīng)發(fā)現(xiàn)了一種用兩個(gè)不相關(guān)的蛋白創(chuàng)造出一個(gè)分子開關(guān)的新途徑。這種分子開關(guān)是納米級(jí)的“設(shè)備”，其中的一種生化成分控制著另外一個(gè)的活性。實(shí)驗(yàn)證明這種新開關(guān)是早前模型效率的10倍，并且這種開關(guān)是可重復(fù)利用的。這些結(jié)果公布在2004年11月的Chemistry & Biology期刊上。
這項(xiàng)研究是基于之前的一項(xiàng)由Marc Ostermeier等人進(jìn)行的研究，他們證明創(chuàng)造出一種融合蛋白是有可能的，并且這種融合蛋白中的其中一個(gè)成分能夠控制另外一個(gè)成分去執(zhí)行任務(wù)。在他們較早的實(shí)驗(yàn)中，Ostermeier研究組將兩個(gè)通常不會(huì)反應(yīng)的蛋白——β-內(nèi)酰胺酶和麥芽糖結(jié)合蛋白連接在一起。因?yàn)槊總�(gè)蛋白都有自己明確的活性因此很容易監(jiān)測(cè)。研究人員通過(guò)一個(gè)“剪切－粘貼”過(guò)程將β-內(nèi)酰胺酶插入到麥芽糖結(jié)合蛋白的不同位點(diǎn)上。在改進(jìn)的新方法中，研究組將β-內(nèi)酰胺酶鏈的兩個(gè)天然末端連接起來(lái)創(chuàng)造出一個(gè)連續(xù)的分子環(huán)。然后，他們?cè)趯ⅵ?內(nèi)酰胺酶插入麥芽糖結(jié)合蛋白上之前隨機(jī)剪斷這個(gè)帶狀物。這種稱作隨機(jī)環(huán)狀排列（random circular permutation）的技術(shù)增加了兩種將要融合的蛋白能夠互相交流的可能性。因此，其中一種成分更有可能傳遞給另外的分子一個(gè)強(qiáng)大的信號(hào)。
在新發(fā)表的文章中，Johns Hopkins研究組用這種技術(shù)制造出大約27000個(gè)不同的融合蛋白。在這些蛋白中，他們分離出了一種分子開關(guān)。他們還證明這種開關(guān)能夠被關(guān)閉。
Ostermeier相信這種分子開關(guān)技術(shù)還能夠用于制造檢測(cè)癌細(xì)胞和給藥的醫(yī)學(xué)設(shè)備和傳感器。研究組現(xiàn)在正在嘗試創(chuàng)造出一種熒光分子開關(guān)。 |
|